Proteinlöslichkeits-Rechner
Schätze Proteinlöslichkeitsmuster mit dem Cohn-Aussalzmodell oder isoelektrischen Fällungskurven ab.
Löslichkeitsmodell-Parameter
Wähle ein Modell und gib Salz- oder pH-Parameter ein.
Geschätzte Proteinlöslichkeit
Hofmeister-Serie
Kosmotrope Anionen fällen Proteine (Aussalzen): SO₄²⁻ > HPO₄²⁻ > CH₃COO⁻ > Cl⁻ > NO₃⁻ > ClO₄⁻.
Ammoniumsulfat-Sättigungstabelle zur Proteinfällung (bei 20 °C) Referenztabelle
| Proteinfraktion | % Sättigungsbereich | Ammoniumsulfat-Konz (M) | Fällungscharakteristik |
|---|---|---|---|
| Fibrinogen / Große Immunglobuline | 0 % – 25 % Sättigung | 0,0 – 1,0 M | Fällt sehr große / hydrophobe Proteine zuerst aus |
| IgG-Antikörper / Globuline | 33 % – 50 % Sättigung | 1,3 – 2,0 M | Standard-Fraktionierungsschnitt für Antikörper |
| Serumalbumin (BSA) | 55 % – 75 % Sättigung | 2,2 – 3,0 M | Stark lösliche hydrophile Proteinfraktion |
Berechnungsmethodik & Formeln
Cohn Aussalz-Modell
Verknüpft Proteinlöslichkeit $S$ (mg/mL) mit Salz-Molarität, wobei $eta$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.
pH Isoelektrisches Modell
Modelliert den parabolischen Wiederanstieg der Löslichkeit bei Abweichung des pH-Werts vom isoelektrischen Punkt ($pI$).
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Was besagt die Cohn-Aussalzgleichung? ▼
Die Cohn-Gleichung beschreibt die Proteinlöslichkeit $S$ in Abhängigkeit von der Salzkonzentration (Ionenstärke $I$): $log_{10}(S) = β - K_s times []$, wobei $β$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.
Warum fallen Proteine bei hoher Salzkonzentration aus? ▼
Bei hohen Salzkonzentrationen konkurrieren Salzionen mit Proteinen um das Hydratwasser. Entzogene Wasserhüllen legen hydrophobe Oberflächen frei, was zur Aggregation führt.
Warum wird Ammoniumsulfat (NH4)2SO4 häufig verwendet? ▼
Ammoniumsulfat besitzt hohe Wasserlöslichkeit, geringen Temperaturkoeffizienten und stabilisiert die Tertiärstruktur von Proteinen, ohne sie zu denaturieren.
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