Proteinlöslichkeits-Rechner

Schätze Proteinlöslichkeitsmuster mit dem Cohn-Aussalzmodell oder isoelektrischen Fällungskurven ab.

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Löslichkeitsmodell-Parameter

Wähle ein Modell und gib Salz- oder pH-Parameter ein.

Geschätzte Proteinlöslichkeit

10,0 mg/mL
* Berechnete Höchstlöslichkeit basierend auf Modellparametern.
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Hofmeister-Serie

Kosmotrope Anionen fällen Proteine (Aussalzen): SO₄²⁻ > HPO₄²⁻ > CH₃COO⁻ > Cl⁻ > NO₃⁻ > ClO₄⁻.

Ammoniumsulfat-Sättigungstabelle zur Proteinfällung (bei 20 °C) Referenztabelle

Proteinfraktion % Sättigungsbereich Ammoniumsulfat-Konz (M) Fällungscharakteristik
Fibrinogen / Große Immunglobuline 0 % – 25 % Sättigung 0,0 – 1,0 M Fällt sehr große / hydrophobe Proteine zuerst aus
IgG-Antikörper / Globuline 33 % – 50 % Sättigung 1,3 – 2,0 M Standard-Fraktionierungsschnitt für Antikörper
Serumalbumin (BSA) 55 % – 75 % Sättigung 2,2 – 3,0 M Stark lösliche hydrophile Proteinfraktion

Berechnungsmethodik & Formeln

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Cohn Aussalz-Modell

log₁₀(S) = β - K_s × [Salz]

Verknüpft Proteinlöslichkeit $S$ (mg/mL) mit Salz-Molarität, wobei $eta$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.

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pH Isoelektrisches Modell

S = S_min × [ 1 + k × (pH - pI)² ]

Modelliert den parabolischen Wiederanstieg der Löslichkeit bei Abweichung des pH-Werts vom isoelektrischen Punkt ($pI$).

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Was besagt die Cohn-Aussalzgleichung?

Die Cohn-Gleichung beschreibt die Proteinlöslichkeit $S$ in Abhängigkeit von der Salzkonzentration (Ionenstärke $I$): $log_{10}(S) = β - K_s times []$, wobei $β$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.

Warum fallen Proteine bei hoher Salzkonzentration aus?

Bei hohen Salzkonzentrationen konkurrieren Salzionen mit Proteinen um das Hydratwasser. Entzogene Wasserhüllen legen hydrophobe Oberflächen frei, was zur Aggregation führt.

Warum wird Ammoniumsulfat (NH4)2SO4 häufig verwendet?

Ammoniumsulfat besitzt hohe Wasserlöslichkeit, geringen Temperaturkoeffizienten und stabilisiert die Tertiärstruktur von Proteinen, ohne sie zu denaturieren.