Proteinlöslichkeits-Rechner

Schätze Proteinlöslichkeitsmuster mit dem Cohn-Aussalzmodell oder isoelektrischen Fällungskurven ab.

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Löslichkeitsmodell-Parameter

Wähle ein Modell und gib Salz- oder pH-Parameter ein.

Geschätzte Proteinlöslichkeit

10,0 mg/mL
* Berechnete Höchstlöslichkeit basierend auf Modellparametern.
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Hofmeister-Serie

Kosmotrope Anionen fällen Proteine (Aussalzen): SO₄²⁻ > HPO₄²⁻ > CH₃COO⁻ > Cl⁻ > NO₃⁻ > ClO₄⁻.

Ammoniumsulfat-Sättigungstabelle zur Proteinfällung (bei 20 °C) Referenztabelle

Proteinfraktion % Sättigungsbereich Ammoniumsulfat-Konz (M) Fällungscharakteristik
Fibrinogen / Große Immunglobuline 0 % – 25 % Sättigung 0,0 – 1,0 M Fällt sehr große / hydrophobe Proteine zuerst aus
IgG-Antikörper / Globuline 33 % – 50 % Sättigung 1,3 – 2,0 M Standard-Fraktionierungsschnitt für Antikörper
Serumalbumin (BSA) 55 % – 75 % Sättigung 2,2 – 3,0 M Stark lösliche hydrophile Proteinfraktion

Berechnungsmethodik & Formeln

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Cohn Aussalz-Modell

log₁₀(S) = β - K_s × [Salz]

Verknüpft Proteinlöslichkeit $S$ (mg/mL) mit Salz-Molarität, wobei $eta$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.

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pH Isoelektrisches Modell

S = S_min × [ 1 + k × (pH - pI)² ]

Modelliert den parabolischen Wiederanstieg der Löslichkeit bei Abweichung des pH-Werts vom isoelektrischen Punkt ($pI$).

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Was besagt die Cohn-Aussalzgleichung? ▼

Die Cohn-Gleichung beschreibt die Proteinlöslichkeit $S$ in Abhängigkeit von der Salzkonzentration (Ionenstärke $I$): $log_{10}(S) = β - K_s times []$, wobei $β$ die theoretische Löslichkeit ohne Salz ist und $K_s$ die Aussalzkonstante darstellt.

Warum fallen Proteine bei hoher Salzkonzentration aus? ▼

Bei hohen Salzkonzentrationen konkurrieren Salzionen mit Proteinen um das Hydratwasser. Entzogene Wasserhüllen legen hydrophobe Oberflächen frei, was zur Aggregation führt.

Warum wird Ammoniumsulfat (NH4)2SO4 häufig verwendet? ▼

Ammoniumsulfat besitzt hohe Wasserlöslichkeit, geringen Temperaturkoeffizienten und stabilisiert die Tertiärstruktur von Proteinen, ohne sie zu denaturieren.